{"id":10823,"date":"2016-12-01T18:04:37","date_gmt":"2016-12-01T17:04:37","guid":{"rendered":"http:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=10823"},"modified":"2016-12-02T11:51:15","modified_gmt":"2016-12-02T10:51:15","slug":"biochemie-lernen-von-legionellen","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/forschung\/biochemie-lernen-von-legionellen\/","title":{"rendered":"Biochemie: Lernen von Legionellen"},"content":{"rendered":"
\"Klein,
Klein, aber entscheidend: Kristallstruktur von Ubiquitin (gr\u00fcn) und modifiziertem Ubiquitin (gelb). Modifiziertes Ubiquitin enth\u00e4lt eine zus\u00e4tzliche Phosphoribosyl-Gruppe an der Aminos\u00e4ure in Position 42. Die \u00dcberlagerung beider Bilder (Mitte) verdeutlicht den kleinen, aber entscheidenden Unterschied in der dreidimensionalen Struktur des Proteins. Grafik: Cell<\/figcaption><\/figure>\n

Ein neu entdeckter Ubiquitinierungs-Mechanismus erkl\u00e4rt pathogene Effekte von Bakterien. Ivan Dikic und seine Gruppe vermuten, dass dieser auch an vielen anderen biologischen Prozessen beteiligt ist.<\/em><\/strong><\/p>\n

Die Markierung mit dem kleinen Molek\u00fcl Ubiquitin galt lange als \u201eTodeskuss\u201c, durch den nicht mehr ben\u00f6tigte Proteine in der Zelle entsorgt werden. Doch inzwischen wei\u00df man, dass Ubiquitin noch viele weitere Aufgaben in der zellul\u00e4ren Signalverarbeitung erf\u00fcllt. Ein Forscherteam unter Leitung von Prof. Ivan Dikic, Direktor des Instituts f\u00fcr Biochemie II an der Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt<\/a>, hat nun einen neuartigen Mechanismus zur Ubiquitinierung aufgekl\u00e4rt, mit dem Legionellen die Steuerung ihrer Wirtszellen \u00fcbernehmen k\u00f6nnen.<\/p>\n

Nach der bisher g\u00e4ngigen Lehrmeinung erfordert die Anheftung von Ubiquitin an andere Proteine die konzertierte Aktion von drei Enzymen. Im April dieses Jahres beschrieben amerikanische Forscher erstmals eine Form der Ubiquitinierung, an der nur ein einziges Enzym aus Legionellen beteiligt ist. Das Team von Ivan Dikic hat nun gemeinsam mit der Gruppe von Ivan Matic (Max-Planck-Institut f\u00fcr Biologie des Alterns, K\u00f6ln) den zugrundeliegenden molekularen Mechanismus aufgekl\u00e4rt.<\/p>\n

\"Dr.
Dr. Sagar Bhogaraju, der Erstautor der Studie. Foto: Alex Schwander<\/figcaption><\/figure>\n

Verbl\u00fcffend ist die bisher unbekannte Art der chemischen Verkn\u00fcpfung von Ubiquitin mit Proteinen, die das Enzym aus den Legionellen herstellt. F\u00fcr die Fachwelt ist das eine bahnbrechende Entdeckung. Dr. Sagar Bhogaraju, Wissenschaftler im Labor von Dikic, kommentiert: \u201eSpannend ist nun vor allem die Frage, ob diese neuartige Ubiquitinierung auch unabh\u00e4ngig von bakteriellen Infektionen in menschlichen Zellen vorkommt und ob es \u00e4hnliche, bislang unentdeckte Enzyme beim Menschen gibt, die wom\u00f6glich weitreichenden Einfluss auf zellul\u00e4re Prozesse haben.\u201c<\/p>\n

Bei der detaillierten Untersuchung des neuen Mechanismus wurden die Forscher erneut \u00fcberrascht: Das Legionellen-Enzym katalysiert nicht nur die Ubiquitinierung zellul\u00e4rer Proteine, es ver\u00e4ndert au\u00dferdem alle weiteren vorhandenen Ubiquitin-Molek\u00fcle. Bei Infektionen mit Legionellen spielt diese modifizierte Form von Ubiquitin vermutlich eine wichtige Rolle, da sie das klassische Ubiquitin-System weitgehend hemmt.<\/p>\n

Neben der \u201eAbfallwirtschaft\u201c funktionieren dann auch weitere wichtige Prozesse in der Zelle nicht mehr, was f\u00fcr das Bakterium von entscheidendem Vorteil sein kann. So konnte das Team von Ivan Dikic zeigen, dass das modifizierte Ubiquitin die Entsorgung von Mitochondrien (Mitophagie) ebenso lahmlegt wie die Weiterleitung von Entz\u00fcndungssignalen und den Abbau von Proteinen. Auf diese Weise k\u00f6nnten Legionellen fundamental in zellul\u00e4re Prozesse ihres Wirts eingreifen.<\/p>\n

\u201eWir gehen davon aus, dass Legionellen nicht die einzigen Bakterien sind, die sich diesen Mechanismus zunutze machen. Hier k\u00f6nnten sich neue Strategien f\u00fcr die Entwicklung antibakterieller Agenzien ergeben, die komplement\u00e4r zu konventionellen Antibiotika wirken und die zellul\u00e4ren Sch\u00e4den durch bakterielle Enzyme begrenzen\u201c, erkl\u00e4rt Dikic die medizinische Bedeutung der Entdeckung.<\/p><\/blockquote>\n

\"Prof.
Prof. Ivan Dikic ist Pionier der Ubiquitin-Forschung. Foto: Uwe Dettmar<\/figcaption><\/figure>\n

Ivan Dikic hat mit seiner Forschung am Institut f\u00fcr Biochemie II und am Buchmann Institut f\u00fcr Molekulare Lebenswissenschaften an der Goethe-Universit\u00e4t bereits in der Vergangenheit ma\u00dfgeblich zu einem Paradigmenwechsel in der Ubiquitinforschung beigetragen. Er verfolgte schon fr\u00fch die Hypothese, dass Ubiquitin-Signale von spezialisierten Bereichen in anderen Proteinen erkannt und \u00fcbersetzt werden. Er konnte Ubiquitin-bindende Bereiche in \u00fcber 200 Proteinen identifizieren und deren Rolle in normalen physiologischen Prozessen und bei der Entstehung von Erkrankungen wie Krebs, ALS und Parkinson belegen.
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\nPublikation<\/strong>
\nBhogaraju S, Kalayil S, Liu Y, Bonn F, Colby T, Matic I, Dikic I. Phosphoribosylation of ubiquitin promotes serine ubiquitination and impairs conventional ubiquitination. Cell. 2016 Dec;167(6). DOI 10.1016\/j.cell.2016.11.019
\n[\/dt_call_to_action]<\/p>\n

Quelle: Pressemitteilung der Goethe-Universit\u00e4t vom\u00a029.\u00a0November\u00a02016<\/a><\/em><\/strong><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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