{"id":16077,"date":"2017-04-04T16:20:05","date_gmt":"2017-04-04T14:20:05","guid":{"rendered":"http:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=16077"},"modified":"2017-04-04T16:20:05","modified_gmt":"2017-04-04T14:20:05","slug":"hammer-protein-bei-der-arbeit-zugeschaut","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/forschung\/hammer-protein-bei-der-arbeit-zugeschaut\/","title":{"rendered":"Hammer-Protein bei der Arbeit zugeschaut"},"content":{"rendered":"<figure id=\"attachment_16079\" aria-describedby=\"caption-attachment-16079\" style=\"width: 400px\" class=\"wp-caption alignleft\"><img fetchpriority=\"high\" decoding=\"async\" class=\"wp-image-16079\" src=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2017\/04\/beitrag_Tampe-Ribosom.jpg\" alt=\"\" width=\"400\" height=\"277\" srcset=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2017\/04\/beitrag_Tampe-Ribosom.jpg 650w, https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2017\/04\/beitrag_Tampe-Ribosom-300x208.jpg 300w\" sizes=\"(max-width: 400px) 100vw, 400px\" \/><figcaption id=\"caption-attachment-16079\" class=\"wp-caption-text\">Struktur des Ribosoms nach der Spaltung mit gebundenem Motorprotein ABCE1 (hellrot). Der rotierende Hammerkopf ist rot gef\u00e4rbt; Foto: Arbeitsgruppe Tamp\u00e9, Goethe-Universit\u00e4t<\/figcaption><\/figure>\n<p>Eines der wichtigsten Molek\u00fcle des Lebens, das Ribosom, \u00fcbersetzt die genetische Information in Proteine (Translation). Die molekulare Maschine besteht aus zwei Untereinheiten, die gespalten und wiederverwendet werden, um eine neue Runde der Proteinsynthese einzuleiten. Dabei spielt das als \u201eeiserner Hammer\u201c bekannte Protein ABCE1 eine wichtige Rolle. Forscher der Goethe-Universit\u00e4t haben den Prozess jetzt zusammen mit Kollegen des Genzentrums der LMU M\u00fcnchen im Detail aufgekl\u00e4rt. Dabei stellten sie fest, wie ABCE1 die Spaltung des Ribosoms katalysiert und die n\u00e4chste Translationsrunde einleitet.<\/p>\n<p>Die Gruppen von <a href=\"http:\/\/www.biochem.uni-frankfurt.de\/index.php?id=20\" target=\"_blank\">Prof. Robert Tamp\u00e9 vom Institut f\u00fcr Biochemie der Goethe-Universit\u00e4t<\/a> und von Prof. Roland Beckmann am Genzentrum in M\u00fcnchen kl\u00e4rten die Struktur von ABCE1 an der kleinen ribosomalen Untereinheit mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie auf. Der strukturell hochaufgel\u00f6ste Komplex ist sozusagen der Punkt am Satzende der \u00dcbersetzung und wird als Post-Spaltungskomplex bezeichnet. Zu ihrer \u00dcberraschung erkannten die Forscher, dass ein bestimmter Bereich von ABCE1 (die Eisen-Schwefel-Cluster Dom\u00e4ne) wie ein Hammerkopf geformt ist, der sich bei seiner Arbeit um 180-Grad dreht.<\/p>\n<p>Hierbei werden die beiden ribosomalen Einheiten auseinandergetrieben und deren Re-Assoziation verhindert. Dieser Prozess wird durch ATP, den Energietr\u00e4ger der Zelle, angetrieben. Die in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift \u201eNature Structural and Molecular Biology\u201c publizierte Struktur zeigt den molekularen Motor ABCE1 in einer asymmetrischen Konformation. Dies erlaubt R\u00fcckschl\u00fcsse auf den fundamentalen Mechanismus der Protein-Biosynthese. Beim Menschen sind viele medizinisch relevante Prozesse, die Molek\u00fcle durch die Zellmembran transportieren, mit diesen asymmetrisch aufgebauten Motoren gekoppelt.<\/p>\n<p>Weiterhin fanden die Forscher heraus, wie ABCE1 eine neue Runde der Translation einleitet. Lange war bekannt, dass ABCE1 mit so genannten Initiationsfaktoren wechselwirkt, welche die Protein-Biosynthese in Gang setzen. Jetzt konnten sie erstmals die Co-Assoziation mit spezifischen Komponenten des Initiationskomplexes aufzeigen. Daraus ergibt sich f\u00fcr die weitere Forschung die Frage, wie ABCE1 mit der Rekrutierung von Initiationsfaktoren gekoppelt ist. Das erscheint durchaus wahrscheinlich, denn die Forscher haben mithilfe genetischer Ans\u00e4tze herausgefunden: Wenn sie die Wechselwirkung von ABCE1 mit dem Ribosom nur geringf\u00fcgig ver\u00e4ndern, kann dies zu drastischen physiologischen Effekten f\u00fchren.<\/p>\n<p>\u201eGemeinsam konnten wir ein fehlendes Bindeglied in der Protein-Biosynthese, von einem Zyklus zum n\u00e4chsten aufkl\u00e4ren. Die Arbeit schlie\u00dft den essentiellen Kreislauf des Lebens f\u00fcr die Hom\u00f6ostase, Differenzierung und Entwicklung von Zellen und Organismen\u201c, fasst Robert Tamp\u00e9 die Bedeutung der Arbeit zusammen.<\/p>\n<p>[dt_call_to_action content_size=&#8220;small&#8220; background=&#8220;fancy&#8220; line=&#8220;true&#8220; style=&#8220;1&#8243;]<\/p>\n<p><strong>Publikation:<\/strong><br \/>\nAndr\u00e9 Heuer, Milan Gerovac, Christian Schmidt, Simon Trowitzsch, Anne Preis, Peter K\u00f6tter, Otto Berninghausen, Thomas Becker, Roland Beckmann &amp; Robert Tamp\u00e9 (2017): Structure of the 40S-ABCE1 post-splitting complex in ribosome recycling and translation initiation. Nature Structure and Molecular Biology, doi:10.1038\/nsmb.3396<\/p>\n<p>[\/dt_call_to_action]<\/p>\n<p><strong><em>Quelle: <a href=\"http:\/\/www.muk.uni-frankfurt.de\/66047850\/067?\" target=\"_blank\">Pressemitteilung vom 4. April 2017<\/a><\/em><\/strong><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Eines der wichtigsten Molek\u00fcle des Lebens, das Ribosom, \u00fcbersetzt die genetische Information in Proteine (Translation). 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