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Zwei ERC-Advanced Investigator Grant des Europ\u00e4ischen Forschungsrats mit je 2,5 Millionen Euro gehen an Forscher der Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt. Der Soziologe Prof. Thomas Lemke erforscht die gesellschaftlichen Auswirkungen der Kryobiologie, die sich mit dem Einfrieren und der dauerhaften Konservierung organischen Materials besch\u00e4ftigt. Der Biochemiker Prof. Robert Tamp\u00e9 will die verschlungenen Pfade des Immunsystems innerhalb der Zelle aufkl\u00e4ren.<\/p>\n
Die Kryobiologie hat in den vergangenen Jahrzehnten einen enormen Aufschwung erfahren. Immer mehr Arten von Gewebe und zellul\u00e4res Material k\u00f6nnen eingefroren, gelagert und wieder aufgetaut werden, ohne einen nachweisbaren Verlust an Vitalit\u00e4t. Heute stellen kryobiologische Praktiken nicht nur eine wichtige infrastrukturelle Bedingung f\u00fcr viele medizinische Anwendungen und einen wesentlichen Motor biowissenschaftlicher Innovationen dar, sondern sie bilden zentrale Optionen f\u00fcr individuelle Reproduktionsentscheidungen ebenso wie die Erhaltung der globalen Biodiversit\u00e4t.<\/p>\n
\u201eIm Projekt Cryosocieties m\u00f6chte ich die Auswirkungen der Kryokonservierung auf unser Verst\u00e4ndnis des Lebens untersuchen. Ich gehe von der These aus, dass kryobiologische Praktiken eine spezifische Form des Lebens hervorbringen, die ich \u201esuspendiertes Leben\u201c oder im Englischen \u201esuspended life\u201c nenne. Sie h\u00e4lt vitale Prozesse in einem Schwebezustand zwischen Leben und Tod, in welchem die biologischen Substanzen weder v\u00f6llig lebendig noch g\u00e4nzlich tot sind\u201c, erkl\u00e4rt Prof. Thomas Lemke vom Institut f\u00fcr Soziologie. Ziel des Projekts an der Schnittstelle zwischen Biologie, Soziologie und Technik ist es zu untersuchen, wie Kryopraktiken zeitliche und r\u00e4umliche Beziehungen und Konfigurationen sowie unser Verst\u00e4ndnis von Leben und Tod, Gesundheit und Krankheit, (Un-)Fruchtbarkeit und Nachhaltigkeit ver\u00e4ndern.<\/p>\n
Lemke und sein Team werden in drei verschiedenen Kontexten untersuchen, wie \u201esuspendiertes Leben\u201c in aktuellen Praktiken der Kryokonservierung hervorgebracht wird. Die Teilprojekte befassen sich mit dem Einfrieren von Nabelschnurblut als Vorbereitung auf sp\u00e4tere regenerative Therapien, mit der Kryokonservierung von Eizellen f\u00fcr Reproduktionszwecke sowie mit dem Aufbau von Kryobanken f\u00fcr den Erhalt bedrohter oder bereits ausgestorbener Tierarten.<\/p>\n
Obwohl das Immunsystem eines der komplexesten Systeme des menschlichen K\u00f6rpers ist, das sich aus vielen verschiedene Zelltypen, Transport- und Botenmolek\u00fcle zusammensetzt, gelingt es Krankheitserregern und Krebszellen immer wieder, es auszutricksen. So haben Herpes- und Pocken-Viren ausgefeilte Strategien entwickelt, bestimmte Pfade der Immunabwehr gezielt anzugreifen. Normalerweise werden Viren, die in die Zelle eingedrungen sind, in einer Art Molek\u00fcl-Schredder (Proteasom) zerlegt und zur Zelloberfl\u00e4che transportiert, wo sie den T-Zellen des Immunsystems pr\u00e4sentiert werden. Herpes- und Pocken-Viren schaffen es aber, sich in der Zelle zu verstecken, weil sie das Transportmolek\u00fcl angreifen, das sie an die Oberfl\u00e4che bef\u00f6rdert.<\/p>\n
Bisher wei\u00df man, dass Eiwei\u00df-Schnipsel (Peptide) aus dem Proteasom vom einem gro\u00dfen Molek\u00fclkomplex und vielen Hilfsmolek\u00fclen f\u00fcr ihre Reise an die Zelloberfl\u00e4che prozessiert werden. Dieser sogenannte Peptid-Lade-Komplex sitzt im \u201eMaschinenraum der Zelle\u201c, dem endoplasmatischen Retikulum. In dem stark gefalteten System von Membran umschlossenen Hohlr\u00e4umen werden Proteine hergestellt, gefaltet, kontrolliert und f\u00fcr ihre Reise an die Zelloberfl\u00e4che vorbereitet.<\/p>\n
\u201eMein Ziel ist es, den Mechanismus der Antigen-Prozessierung im Detail zu untersuchen. Mit dieser Forschung begeben wir uns auf einen der dornenreichsten Pfade der Lebenswissenschaften, weil wir es mit gro\u00dfen, unterschiedlich gebauten Molek\u00fclen zu tun haben, die au\u00dferdem noch relativ selten in interzellul\u00e4ren Membranen vorkommen\u201c, erkl\u00e4rt Prof. Robert Tamp\u00e9 vom Institut f\u00fcr Biochemie das Forschungsvorhaben. Da es seiner Gruppe in den vergangenen Jahren jedoch gelungen ist, einige wichtige Strukturen des Peptid-Lade-Komplexes und deren Funktion aufzukl\u00e4ren, ist er f\u00fcr das neue Forschungsprojekt gut vorbereitet. \u201eWir erwarten, dass unsere Arbeit einen erheblichen Einfluss auf viele Gebiete der Lebenswissenschaften, insbesondere in Bereich der Krebsforschung sowie Infektions- und Autoimmunkrankheiten haben wird\u201c, so Tamp\u00e9.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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