{"id":4981,"date":"2016-03-07T15:05:14","date_gmt":"2016-03-07T14:05:14","guid":{"rendered":"http:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=4981"},"modified":"2016-03-07T15:42:22","modified_gmt":"2016-03-07T14:42:22","slug":"gelebte-kooperation-frankfurt-mainz","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/menschen\/gelebte-kooperation-frankfurt-mainz\/","title":{"rendered":"Gelebte Kooperation Frankfurt – Mainz"},"content":{"rendered":"
\"Prof.
Prof. Dr. Ute Hellmich, Gastprofessorin am BMRZ. Foto: Dettmar<\/figcaption><\/figure>\n

Ein Haus ohne T\u00fcren und Fenster?! Ergibt keinen Sinn. \u201eGenauso verh\u00e4lt es sich mit Membranproteinen\u201c, sagt Ute Hellmich, Carl-Zeiss-Juniorprofessorin am Institut f\u00fcr Biochemie der Johannes-Gutenberg-Universit\u00e4t Mainz<\/a>. Bei ihrer Forschung konzentriert sie sich auf Proteine, die in Biomembranen eingelagert oder dieser aufgelagert sind.<\/p>\n

\u201eSie k\u00f6nnen sich vorstellen, dass die Membranen, also die W\u00e4nde einer Zelle, so etwas sind wie die W\u00e4nde eines Hauses. Dann entsprechen die Membranproteine den T\u00fcren und Fenstern. Genauso, wie durch die T\u00fcren und Fenster festgelegt ist, wer oder was ein Haus betritt beziehungsweise verl\u00e4sst, fungieren Membranproteine als Torw\u00e4chter der Zelle\u201c, erl\u00e4utert Hellmich, \u201ef\u00fcr das \u00dcberleben einer Zelle sind sie unentbehrlich, sowohl wenn sie N\u00e4hrstoffe und Umweltreize in die Zelle hinein- als auch wenn sie Abfallstoffe heraustransportieren und Schadstoffe abhalten.\u201c<\/p>\n

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H\u00f6rt sich an, als habe man es bei den Membranproteinen mit Patentl\u00f6sungen der Natur f\u00fcr schwierige Aufgaben zu tun. Aber ganz so einfach ist es nicht: Membranproteine fungieren nicht nur als eine Art Sicherheitsdienst f\u00fcr unsere K\u00f6rperzellen. Auch krankheitserregende Bakterien versuchen mit Hilfe von Membranproteinen, diejenigen Substanzen loszuwerden, die sie sch\u00e4digen: Antibiotika.<\/p>\n

\u201eMembranproteine erm\u00f6glichen es Bakterien, gegen Antibiotika resistent zu werden, und wenn eine Chemotherapie gegen Krebszellen nicht anschl\u00e4gt, sind es ebenfalls h\u00e4ufig Membranproteine, die das Therapeutikum wirkungslos machen, indem sie die Wirkstoffe aus der Zelle heraustransportieren\u201c, erl\u00e4utert Hellmich.<\/p><\/blockquote>\n

Damit nicht genug: Membranproteine bewirken auch, dass \u00d6ffnungen in Membranen entstehen. Dann k\u00f6nnen Kalium-, Calcium-, Chlorid- und andere Ionen (elektrisch geladene Teilchen) sein, die zun\u00e4chst nur auf der einen Seite vorhanden sind, und sich \u00fcber Zellw\u00e4nde hinweg ausbreiten. Als solche \u201eIonenkan\u00e4le\u201c sind Membranproteine einerseits an grundlegenden Vorg\u00e4ngen im K\u00f6rper – etwa Atmung und Herzschlag \u2013 beteiligt. Andererseits sind Fehlfunktionen von Ionenkan\u00e4len f\u00fcr eine Vielzahl von Krankheiten verantwortlich.<\/p>\n

\u201eF\u00fcr mich stehen aber nicht konkrete medizinische Anwendungen im Zentrum, sondern ich m\u00f6chte auf molekularer Ebene verstehen, wie Membranproteine funktionieren. Wenn jemand anderes meine Forschung f\u00fcr die Therapie von Krankheiten nutzen kann, freut mich das nat\u00fcrlich\u201c, stellt Hellmich klar.<\/p><\/blockquote>\n

Sie untersucht allerdings nicht nur die Rolle, die Ionenkan\u00e4le im menschlichen Organismus spielen. Wichtige Erkenntnisse erhofft sie sich auch aus der Untersuchung von Ionenkan\u00e4len bestimmter einzelliger Parasiten, die beim Menschen eine Reihe von Tropenkrankheiten ausl\u00f6sen, wie etwa Leishmaniose, Afrikanische Schlafkrankheit und Chagas-Fieber: Unterscheiden sich menschliche und parasit\u00e4re Ionenkan\u00e4le? Selbst wenn sich beide nicht unterscheiden, tr\u00e4gt dieses Ergebnis zu einem umfassenden Bild des Aufbaus und der Funktion von Ionenkan\u00e4len bei. Wenn sich menschliche und parasit\u00e4tre Ionenkan\u00e4le hingegen unterscheiden: \u201eUmso besser\u201c, sagt Hellmich. \u201eDann liefert uns dieses Ergebnis Hinweise darauf, wie sich Proteine im Laufe der Evolution entwickelt haben und wie die Natur unterschiedliche Bausteine benutzt, um das gleiche Ziel zu erreichen, n\u00e4mlich den Durchtritt von Ionen durch eine Membran.\u201c<\/p>\n

\"Prof.
Prof. Dr. Ute Hellmich. Foto: Dettmar<\/figcaption><\/figure>\n

F\u00fcr ihre Untersuchungen an Membranproteinen setzt Hellmich verschiedene spektroskopische und molekularbiologische Verfahren ein. Die meisten davon an der Johannes-Gutenberg-Universit\u00e4t \u2013 bis auf eines: kernmagnetische Resonanz (NMR). Ein Hochfeld-NMR-Spektrometer, mit dem die chemische Struktur von Proteinen untersucht werden kann, gibt es in Mainz n\u00e4mlich nicht – wohl aber am Zentrum f\u00fcr Biomolekulare Magnetische Resonanz (BMRZ) an der Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt. Als Hellmich im Januar 2015 ihre Stelle in Mainz antrat, erhielt sie daher zugleich einen Gastwissenschaftler-Vertrag f\u00fcr das BMRZ. Die Mitglieder ihrer Arbeitsgruppe messen an den NMR-Spektrometern des BMRZ, und auch Hellmich verbringt durchschnittlich einen Tag pro Woche auf dem Frankfurter Riedberg.<\/p>\n

Sie ist damit in gewisser Weise zu ihren wissenschaftlichen Wurzeln zur\u00fcckgekehrt: An gleicher Stelle hatte sie zehn Jahre zuvor ihre Diplomarbeit geschrieben und anschlie\u00dfend, wiederum in der Arbeitsgruppe von Clemens Glaubitz am Institut f\u00fcr biophysikalische Chemie, ihre Doktorarbeit angefertigt. Auch nach ihrer Promotion verbrachte sie einige Monate am BMRZ, bevor sie f\u00fcr drei Jahre als Postdoktorandin nach Harvard ging. Dort erfuhr sie vom Erfolg ihrer Bewerbung in Mainz und kehrte postwendend ins Rhein-Main-Gebiet zur\u00fcck. \u201eEin bisschen war das, als wenn ich nach Hause gekommen w\u00e4re\u201c, l\u00e4chelt sie. \u201eDiese Konstellation ist einfach perfekt f\u00fcr mich. Der Austausch mit den NMR-Kollegen ist sehr bereichernd f\u00fcr mich und klappt reibungslos, das einzige Problem zwischen Mainz und Frankfurt ist der Stau auf der A66.\u201c<\/p>\n

Die Kooperation benachbarter Hochschulen ist ihr dabei von der amerikanischen Ostk\u00fcste bestens vertraut:<\/p>\n

\u201eIn den USA ist das viel st\u00e4rker etabliert. Wer zum Beispiel an der Boston University studiert, f\u00fcr den ist es selbstverst\u00e4ndlich, dass er oder sie Veranstaltungen in Harvard, am MIT, an der Brandeis University oder an der Tufts University belegen kann. Ich habe das als \u00e4u\u00dferst anregend erlebt und f\u00e4nde es wunderbar, wenn sich auch Darmstadt, Frankfurt und Mainz in diese Richtung entwickeln.\u201c<\/p><\/blockquote>\n

Sie und ihre Frankfurter Kollegen gehen da mit gutem Beispiel voran: Die Frankfurter Juniorprofessoren Eric Geertsma und Robert Ernst hielten im Wintersemester 2015\/16 die Vorlesung \u201eMembranbiochemie\u201c. Im Auditorium sa\u00dfen Studierende aus Frankfurt \u2013 sowie die drei Doktorandinnen und der Master-Student aus Hellmichs Mainzer Arbeitsgruppe. \u201eGrunds\u00e4tzlich m\u00f6glich war so etwas auch, bevor die Rhein-Main-Universit\u00e4ten ihren Kooperationsvertrag schlossen\u201c, sagt Hellmich, \u201eaber in Zukunft geh\u00f6rt es hoffentlich immer mehr zum Studienalltag, dass man seine Veranstaltungen nicht aus einem Curriculum w\u00e4hlt, sondern aus dreien.\u201c<\/p>\n

Stefanie Hense<\/em><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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