{"id":53967,"date":"2021-12-20T08:48:00","date_gmt":"2021-12-20T07:48:00","guid":{"rendered":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=53967"},"modified":"2022-04-10T14:37:15","modified_gmt":"2022-04-10T12:37:15","slug":"von-haarnadeln-und-leitersprossen-biophysiker-jens-bredenbeck-untersucht-energietransport-in-proteinen","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/forschung\/von-haarnadeln-und-leitersprossen-biophysiker-jens-bredenbeck-untersucht-energietransport-in-proteinen\/","title":{"rendered":"Von Haarnadeln und Leitersprossen: Der Biophysiker Jens Bredenbeck untersucht den Energietransport in Proteinen"},"content":{"rendered":"

Ob ein Wort als positiv oder negativ empfunden wird, h\u00e4ngt vom Zusammenhang ab: Ein k\u00fcnstliches H\u00fcftgelenk kann sich als Segen f\u00fcr schmerzgeplagte Patientinnen und Patienten erweisen, ein k\u00fcnstlicher Aromastoff dient der Lebensmittelindustrie oft als billiger Zusatz, mit dem Produkte der Kundschaft schmackhaft gemacht werden sollen. Wenn Biophysik-Professor Jens Bredenbeck hingegen erl\u00e4utert, wie und warum er k\u00fcnstliche Aminos\u00e4uren in seiner Forschung einsetzt, wird deutlich: Hier geht es um einen experimentellen Kunstgriff \u2013 der ihm k\u00fcrzlich eine Ver\u00f6ffentlichung im renommierten Wissenschaftsjournal \u201eNature Communications\u201c eingebracht hat.<\/p>\n\n\n\n

Mit seiner Arbeitsgruppe untersucht Bredenbeck an Proteinen den Transport von Schwingungsenergie: \u201eWir verwenden Laserlicht, um einen Teil der Atome, aus denen das Protein besteht, in Schwingungen zu versetzen\u201c, erl\u00e4utert Bredenbeck, \u201eund wir beobachten, wie sich diese Schwingungen \u00fcber das Protein ausbreiten.\u201c W\u00e4hrend beispielsweise Schall \u2013 ebenfalls eine Schwingungsbewegung \u2013 sich in der Luft in alle Richtungen gleich gut ausbreite, sei das mit den Schwingungen in einem Proteinmolek\u00fcl anders: In manche Richtungen klappe die Ausbreitung besonders gut, in andere schlechter.<\/p>\n\n\n\n

\u201eOb bestimmte Atome mit den danebenliegenden Teilen des Proteinmolek\u00fcls mitschwingen, ob also Schwingungsenergie \u00fcbertragen wird, k\u00f6nnen wir feststellen, indem wir zun\u00e4chst einen orangefarbenen kurzen Laserpuls einstrahlen, der seine Energie auf eine bestimmte chemische Markierung im Protein \u00fcbertr\u00e4gt\u201c, f\u00e4hrt Bredenbeck fort, \u201evon diesem Startpunkt aus wandert die Schwingungsenergie wie ein Beben durch das Molek\u00fcl.\u201c In einiger Entfernung vom Startpunkt gebe es eine zweite chemische Markierung. \u201eWenn diese die Schwingungen sp\u00fcrt, ver\u00e4ndert sie quasi ihre Farbe, und diese \u00c4nderung kann mithilfe eines zweiten, diesmal infraroten Laserpulses nachgewiesen werden\u201c, sagt Bredenbeck. Entscheidend sei dabei die Wahl der beiden chemischen Markierungen, die so in der Natur nicht vorkommen: W\u00e4hrend die Proteine aller nat\u00fcrlichen Organismen aus denselben 20 Bausteinen, sogenannten Aminos\u00e4uren, aufgebaut sind, enthalten die in der Gruppe Bredenbeck untersuchten Proteine zwei k\u00fcnstliche Aminos\u00e4uren. \u201eWir erweitern den Baukasten der Aminos\u00e4uren um zwei neue Bausteine und bauen damit neue Funktionen in Proteine ein: Der eine Baustein l\u00e4sst sich mit orangefarbenem Laserlicht zum Schwingen bringen, der andere ver\u00e4ndert seine Farbe, wenn er \u201egesch\u00fcttelt\u201c wird.<\/p>\n\n\n\n

Eindeutige Interpretation m\u00f6glich<\/h3>\n\n\n\n

Dieses Vorgehen hat zwei Vorteile: Die Gruppe Bredenbeck arbeitet mit Laserlicht, dessen Farbe (= Wellenl\u00e4nge) auf das jeweilige Protein abgestimmt sein muss. Um insbesondere ein Protein zu bestrahlen, das die k\u00fcnstlichen Aminos\u00e4uren enth\u00e4lt, k\u00f6nnen die Forschenden Laserlicht nehmen, das zwar in diesen Vibrationen erzeugt, das aber keine anderen Prozesse in Gang setzt: \u201eNur so lassen sich die Messergebnisse eindeutig interpretieren\u201c, sagt Bredenbeck; au\u00dferdem k\u00f6nnten die k\u00fcnstlichen Aminos\u00e4uren mithilfe gentechnisch ver\u00e4nderter Bakterien genau an der jeweils gew\u00fcnschten Stelle eingebaut werden. Indem Bredenbeck, seine Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter jetzt beobachten, welche Stelle des Proteins wie auf die Bestrahlung mit Laserlicht reagiert, k\u00f6nnen sie es gewisserma\u00dfen abtasten und eine \u201eLandkarte\u201c des Proteins erstellen, auf der die Reaktionen seiner einzelnen Abschnitte verzeichnet sind \u2013 das gibt Aufschluss dar\u00fcber, auf welche Weise sich Schwingungen \u00fcber das Protein ausbreiten.<\/p>\n\n\n\n

Anders lasse sich nicht feststellen, welche Vorg\u00e4nge in dem Protein abliefen, betont Bredenbeck, \u201ewir wissen aus Simulationen, dass das Entscheidende bei der Ausbreitung von Schwingungen der Atome auf einer Zeitskala von Pikosekunden passiert, also Billionstel Sekunden\u201c. F\u00fcr Theoretiker sei es einfach, diese Situation in Simulationen abzubilden: \u201eWenige Pikosekunden lang an einzelnen Atomen eines Proteins zu wackeln \u2013 so etwas geben Sie einfach durch die Parameter des Computerprogramms vor.\u201c In der Realit\u00e4t des Labors gehe das aber nicht so ohne Weiteres: F\u00fcr die Dauer von Pikosekunden an einzelnen Atomen eines Proteins zu wackeln, und die Ausbreitung der Schwingungsenergie zu messen, das schaffe nicht einmal das pr\u00e4ziseste Rasterkraftmikroskop der Welt.<\/p>\n\n\n\n

Hingegen sei es absolut \u201estate of the art\u201c, also aktueller Stand der Technik, eine Laserapparatur zu bauen, die ultrakurze Lichtpulse mit einer Dauer von nur einigen Zehntel oder gar Hundertstel Pikosekunden produziere. \u201eWeil diese Laserpulse aufgrund ihrer Lichtwellenl\u00e4nge nur an genau einer Stelle des Proteins Schwingungen erzeugen, n\u00e4mlich am Ort der k\u00fcnstlichen Aminos\u00e4ure, ist auch der jeweilige Ausgangspunkt der Schwingungen entsprechend genau definiert\u201c, stellt Bredenbeck fest, \u201eanders ausgedr\u00fcckt: F\u00fcr unsere Experimente haben wir jeweils die Schwingungsenergie an genau dieser Stelle des Proteins platziert und untersucht, wie sie in andere Teile des Proteins weitergegeben wird.<\/p>\n\n\n\n

Wie kommt die Energie nach dr\u00fcben?<\/h3>\n\n\n\n

Dabei untersuchten die Forschenden aus der Gruppe Bredenbeck eine Proteinstruktur, die von Kooperationspartnern an der TU Berlin hergestellt wurde. Ihre aus Kohlenstoff- und Stickstoff-Atomen bestehende Hauptlinie (das sogenannte R\u00fcckgrat des Proteins) ist wie eine Haarnadel geformt. Anhand ihrer Experimente konnten sie bestimmen, wie lange die Schwingungsenergie von einer Seite der Haarnadel auf die gegen\u00fcberliegende Seite braucht. \u201eZun\u00e4chst stellten wir fest, je weiter der Startpunkt vom gebogenen Ende der Haarnadel entfernt war, desto l\u00e4nger dauerte es, bis die Schwingungsenergie auf dem anderen Arm der Haarnadel angekommen war.\u201c Das deute stark darauf hin, dass die Schwingungsenergie entlang des R\u00fcckgrats des Proteinmolek\u00fcls transferiert werde, erl\u00e4utert Bredenbeck, also \u00fcber das gebogene Ende.<\/p>\n\n\n\n

\"\"<\/a>
Das R\u00fcckgrat des Proteins ist gebogen wie eine Haarnadel (graue Linie); es besteht aus Kohlenstoff( C)- und Stickstoff(N)-Atomen. Daran gebunden sind Sauerstoff(O)- und Wasserstoff(H)-Atome sowie Aminos\u00e4uren-Reste (R). Eine k\u00fcnstliche Aminos\u00e4ure (blau) wandelt einen Laserpuls (orangefarbener Blitz) in Schwingungsenergie um. Eine zweite k\u00fcnstliche Aminos\u00e4ure (rot) reagiert auf die ankommende Schwingungsenergie (orangefarbene Pfeile), was mithilfe eines zweiten Laserpulses (roter Blitz) nachgewiesen wird. Schwingungsenergie gelangt sehr effizient \u00fcber Ber\u00fchrungspunkte der Aminos\u00e4uren von einer Seite der Haarnadel-Struktur zur anderen, anstatt den Umweg \u00fcber die chemischen Bindungen des Proteinr\u00fcckgrates zu nehmen. Grafik: Erhan Deniz<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n\n

Denkbar sei jedoch auch ein zweiter Mechanismus, f\u00e4hrt Bredenbeck fort, bei dem die Weitergabe von Vibrationen grunds\u00e4tzlich anders erfolge: Nicht entlang des Protein-R\u00fcckgrats, sondern indem \u201eSeitenarme\u201c, die von der Hauptachse ausgehen, einander so nahekommen, dass sie sich quasi ber\u00fchrten. \u201eDann kann die Schwingungsenergie gewisserma\u00dfen eine Abk\u00fcrzung zur anderen Seite nehmen, und der Transfer erfolgt wie \u00fcber eine Leitersprosse\u201c, erl\u00e4utert Bredenbeck.<\/p>\n\n\n\n

\u201eUnd in der Tat konnten wir zeigen, dass der Transfer \u00fcber diese Abk\u00fcrzungen sehr effizient ist\u201c, berichtet er. \u201eWir haben n\u00e4mlich den Spezialfall untersucht, dass die Schwingungsenergie \u00fcber eine Strecke transferiert wurde, deren Anfangs- und Endpunkt auf der gleichen Seite der Haarnadel lagen. Wenn Schwingungen sich nur \u00fcber das R\u00fcckgrat des Proteins \u00fcbertr\u00fcgen, m\u00fcsse dieser Transfer am schnellsten erfolgen. Aber genau das haben wir nicht gesehen. Im Gegenteil: Wenn die Schwingungsenergie einfach auf einer Seite der Haarnadel ein St\u00fcck weitertransportiert werden sollte, dauerte der Transport am l\u00e4ngsten \u2013, weil in diesem Fall keine Abk\u00fcrzungsm\u00f6glichkeit \u00fcber die \u201aLeitersprossen\u2019 zur Verf\u00fcgung stand.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Die beiden Transportm\u00f6glichkeiten \u201eentlang der Protein-R\u00fcckgrats\u201c und \u201eAbk\u00fcrzung \u00fcber Leitersprossen\u201c und die Messtechnik auf Basis der k\u00fcnstlichen Aminos\u00e4uren k\u00f6nnten nun helfen, das wichtige Ph\u00e4nomen der Allosterie besser zu verstehen. \u201eAllosterie bedeutet, wenn sich an einer Stelle eines Proteins ein Molek\u00fcl anlagert, dann \u00e4ndern sich die Eigenschaften des Proteins an einer ganz anderen Stelle\u201c, erl\u00e4utert Bredenbeck. Simulationen k\u00e4men zu dem Schluss, dass zwischen diesen beiden Stellen dann oft auch besonders gut Schwingungsenergie \u00fcbertragen werde, \u201eund wir m\u00f6chten diesen Energietransfer jetzt auch experimentell nachweisen\u201c. Wenn n\u00e4mlich zwischen zwei Orten effizient Schwingungsenergie \u00fcbertragen werde, k\u00f6nnten prinzipiell auch Informationen \u00fcber weite Strecken eines Proteins ausgetauscht werden, diese Orte also allosterisch gekoppelt sein.<\/p>\n\n\n\n

Schwingungsenergie und die Evolution<\/h3>\n\n\n\n

\u201eSchwingungsenergie f\u00e4llt \u00fcbrigens nicht nur an, wenn man Proteine mit Laserlicht bestrahlt, sondern auch, wenn Proteine zum Beispiel Reaktionen beschleunigen, indem sie als Katalysator wirken\u201c, erl\u00e4utert Bredenbeck. \u201eDann wird sie als thermische Energie frei, das hei\u00dft das Protein heizt sich auf. \u201c Interessant sei in diesem Zusammenhang auch, ob die Evolution die K\u00fchlung von Reaktionszentren schon optimiert habe oder ob diese sich noch verbessern lasse.<\/p>\n\n\n\n

Was passiert nun mit der Energie, die urspr\u00fcnglich als Licht eingestrahlt, in Schwingungsenergie umgewandelt und von einer Stelle des Protein-Molek\u00fcls an eine andere transferiert wurde? \u201eWenn diese Energie erst mal als Schwingungsenergie vorliegt \u2013 vereinfacht gesagt: Wenn sich eine Gruppe von Atomen eines Protein-Molek\u00fcls hin- und herbewegt, dann sollte man diese Bewegungsenergie doch f\u00fcr irgendwas nutzen k\u00f6nnen\u201c, sagt Bredenbeck.<\/p>\n\n\n\n

Denkbar sei beispielweise, dass sie die Wirkung von Enzymen verst\u00e4rke: \u201eBei dem Protein kann es sich zum Beispiel um ein Enzym handeln, das eine Stoffwechsel-Reaktion im Organismus erm\u00f6glicht\u201c, erl\u00e4utert Bredenbeck. Simulationen und indirekte Experimente h\u00e4tten nahegelegt, dass Schwingungen wie die vom Licht hervorgerufenen solche Stoffwechsel-Reaktionen weiter beschleunigten. Zwar sei dieser Effekt vermutlich zu ineffizient, als dass er sich wirtschaftlich nutzen lasse, wendet Bredenbeck ein, \u201ewir hoffen aber, durch solche Studien die Funktionsweise von Enzymen besser zu verstehen\u201c.<\/p>\n\n\n\n

Stefanie Hense<\/em><\/p>\n\n\n\n

<\/div>\n\n\n\n

Dieser Beitrag ist in der Ausgabe 6\/2021 (PDF)<\/a> des UniReport erschienen.<\/strong> <\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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