{"id":76913,"date":"2023-11-01T08:59:22","date_gmt":"2023-11-01T07:59:22","guid":{"rendered":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=76913"},"modified":"2023-11-06T13:40:01","modified_gmt":"2023-11-06T12:40:01","slug":"scale-die-architektur-des-lebens","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/unireport\/scale-die-architektur-des-lebens\/","title":{"rendered":"SCALE \/ Die Architektur des Lebens"},"content":{"rendered":"

F\u00fcr die anstehende Runde der Exzellenzstrategie des Bundes und der L\u00e4nder bewirbt sich die Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt mit vier neuen Clustern zu den Forschungsthemen Vertrauen im Konflikt (CONTRUST), Infektion und Entz\u00fcndung (EMTHERA), Ursprung der Schweren Elemente (ELEMENTS) und zellul\u00e4re Architekturen (SCALE). Die Antr\u00e4ge vereinen die Kompetenzen und zukunftsweisenden Ideen der Goethe-Universit\u00e4t mit denen der Kolleg:innen des Verbunds der Rhein-Main-Universit\u00e4ten (RMU) und weiterer Partner der vier gro\u00dfen Organisationen der au\u00dferuniversit\u00e4ren Forschung. Der seit 2019 bestehende Exzellenzcluster Cardiopulmonary Institute (CPI) wird im kommenden Jahr direkt einen Vollantrag einreichen.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

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Bonnie Murphy.<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n

Bonnie Murphy<\/em> erforscht die wohl vielseitigste Gruppe von Zellbausteinen, die Proteine. Genauer gesagt begeistert sich die Gruppenleiterin am Max-Planck-Institut f\u00fcr Biophysik f\u00fcr molekulare Maschinen, also Komplexe aus Proteinen, die zusammenarbeiten, um eine bestimmte Aufgabe zu erf\u00fcllen, also um etwas zu bauen, Nahrung zu verwerten oder die Zelle zu besch\u00fctzen. \u201eIch m\u00f6chte verstehen, wie diese Maschinen funktionieren, insbesondere wie ihre Struktur ihre Funktion beeinflusst\u201c, erkl\u00e4rt Murphy. Mit ihrem Team setzt sie daf\u00fcr vor allem auf die Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM), mit der man Details bis fast zum einzelnen Atom sichtbar machen kann. Durch schnelles Einfrieren (kryos = griechisch f\u00fcr kalt) werden die Proben vor der Mikroskopie in ihrem jeweiligen Zustand konserviert. Indem man mithilfe von Bildverarbeitungssoftware kleine Unterschiede in diesen Momentaufnahmen aufsp\u00fcrt, l\u00e4sst sich dann sogar \u00adrekonstruieren, wie sich die molekularen \u00adMaschinen bewegen \u2013 \u201eund damit, wie sie m\u00f6glicherweise funktionieren k\u00f6nnten\u201c, freut sich die Strukturbiologin. Durch die Bestrahlung mit Elektronen gewinnt man anschlie\u00dfend ein Abbild der Proben \u2013 genauer eine Karte ihrer Elektronendichte. Aus diesem zweidimensionalen Schwarz-Wei\u00df-Bild l\u00e4sst sich durch die Kombination vieler Bilder ein dreidimensionales Bild rekonstruieren. Dieses wiederum l\u00e4sst sich in ein Atommodell umrechnen. Daf\u00fcr ist es hilfreich, dass \u00fcber Proteine bereits Informationen vorab bekannt sind, wie die Wissenschaftlerin erl\u00e4utert: \u201eProteine bestehen aus einer Kette von Aminos\u00e4uren, die mehr oder weniger komplex gefaltet wird. Die Abfolge der Aminos\u00e4uren erleichtert es uns zu bestimmen, was im Atommodell an welcher Stelle liegen muss.\u201c<\/p>\n\n\n\n

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Vom Molek\u00fcl zur Zelle<\/h4>\n\n\n\n

Zu wissen, wie einzelne molekulare Maschinen arbeiten, reicht allerdings nicht aus, um zu verstehen, wie eine ganze Zelle funktioniert. \u201eDenn dies h\u00e4ngt auch mit der zellul\u00e4ren Organisation der Zelle zusammen\u201c, wei\u00df Murphy. Genau diese Zell-Architektur steht im Zentrum des neuen Forschungsverbunds SCALE (Subcellular Architecture of Life)<\/em>, der sich derzeit in der Exzellenzinitiative um F\u00f6rdergelder der Deutschen Forschungs\u00adgemeinschaft bewirbt. \u201eBei SCALE liegt der Fokus darauf herauszufinden, wie ihre innere Organisation der Zelle erm\u00f6glicht, als Einheit zu funktionieren\u201c, fasst die Gruppenleiterin zusammen und f\u00fcgt hinzu, dass die Kryo-EM \u2013 und insbesondere die Kryo-Tomographie \u2013 zur Bearbeitung dieser Fragestellung bestens geeignet sind. Bei der Tomographie wird mit dem Elektronenmikroskop eine Vielzahl an Bildern aus unterschiedlichen Winkeln aufgenommen, die dann zu einem dreidimensionalen Bild zusammengesetzt werden k\u00f6nnen.<\/p>\n\n\n\n

Die innere Organisation der Zelle \u2013 also beispielsweise, dass es abgetrennte, von einer Membran umh\u00fcllte Kompartimente, die sogenannten Organellen, gibt \u2013 hat f\u00fcr Biomolek\u00fcle Konsequenzen. So sind Proteine, je nachdem, wo sie sich in der Zelle befinden \u2013 im Zellplasma, in einem Organell oder in einer H\u00fcllmembran \u2013 ganz verschiedenen Bedingungen ausgesetzt: Sie kommen in Kontakt mit unterschiedlichen Ionen, pH-Werten oder Lipiden, die die Membranen der Zelle und ihrer Kompartimente bilden. \u201eAll diese Faktoren erm\u00f6glichen den komplexen \u201aTanz\u2018, der es einzelnen Molek\u00fclen erlaubt, so zu kooperieren, dass eine funktionierende Zelle entsteht\u201c, so die Strukturbiologin. Aus diesem Grund sei es wichtig, mit der Kryo-EM auch solche Faktoren abbilden zu k\u00f6nnen und zu verstehen, wie sie in Abh\u00e4ngigkeit von der subzellul\u00e4ren Architektur variieren.<\/p>\n\n\n\n

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Detailreiche Aufnahmen<\/h4>\n\n\n\n

Ein anschauliches Beispiel hierf\u00fcr sind Hilfsfaktoren, die bei vielen molekularen Maschinen f\u00fcr die Aktivit\u00e4t wichtig sind. \u201eDa diese Metalle, Lipide oder kleinen Molek\u00fcle nicht in der Aminos\u00e4uresequenz verschl\u00fcsselt sind, ist ihr Auffinden in der Rekonstruktion eines elektronenmikroskopischen Bilds eine besondere Herausforderung f\u00fcr die Strukturbiologie\u201c, so Murphy. Mit ihrem Team arbeitet sie deshalb daran, Kryo-EM-Techniken so weiterzuentwickeln, dass diese Faktoren besser verstanden werden k\u00f6nnen. Ganz neue M\u00f6glichkeiten bieten hier Verfahren, die in den Materialwissenschaften zum Aufsp\u00fcren von Elementen verwendet werden. Allerdings sind die meisten unbelebten \u00adMaterialien unempfindlich gegen\u00fcber dem Beschuss mit Elektronen, w\u00e4hrend Biomolek\u00fcle dadurch zerst\u00f6rt werden. Letztere d\u00fcrfen deshalb immer nur mit wenigen Elektronen beschossen werden, weshalb einzelne Aufnahmen nur wenige Details zeigen. \u201eAus diesem Grund setzen wir viele einzelne Aufnahmen zu einer Rekonstruktion zusammen\u201c, verr\u00e4t die Gruppenleiterin. \u201eIndem wir Techniken der analytischen EM mit den Bildverarbeitungsalgorithmen der Kryo-EM zur Rekonstruktion von dreidimensionalen Bildern kombinieren, verhindern wir, dass zu starke Bestrahlung im Mikroskop unsere biologischen Proben zerst\u00f6rt und erhalten trotzdem detailreiche Aufnahmen.\u201c Man habe bereits Fortschritte dabei gemacht, diese Technik auf einzelne molekulare Maschinen anzuwenden und hoffe nun, \u201esie im Rahmen von SCALE auf die Erforschung der subzellul\u00e4ren Architektur \u00fcbertragen zu k\u00f6nnen\u201d.<\/p>\n\n\n\n

Ein inhaltlicher Schwerpunkt von SCALE sind die Mitochondrien \u2013 die sogenannten \u201eKraftwerke der Zelle\u201c. Sie hei\u00dfen so, weil in ihnen N\u00e4hrstoffe abgebaut werden, um daraus Energie zu gewinnen. \u201eMitochondrien sind f\u00fcr jede Zelle \u00fcberlebenswichtig und ihr Ausfall ist mit einer Vielzahl von Krank\u00adheiten assoziiert\u201c, so Murphy. \u201eIn SCALE wollen wir herausfinden, wie die Struktur der Mitochondrien ihre Funktion beeinflusst und wie das zur Gesunderhaltung der Zelle beitr\u00e4gt.\u201c Dazu sollen auch die neuen Kryo-EM-Techniken beitragen.<\/p>\n\n\n\n

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Lebende Zellen sichtbar machen<\/h4>\n\n\n\n
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Mike Heilemann.<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n

Wie die r\u00e4umliche Anordnung von Proteinen in der Zelle ihre Funktion beeinflusst, interessiert auch Mike Heilemann<\/em>, der am Institut f\u00fcr Physikalische und Theoretische Chemie der Goethe-Universit\u00e4t \u201eoptische Zellbiologie\u201c betreibt und ebenfalls zum SCALE-Verbund geh\u00f6rt. \u201eWir entwickeln Methoden, um die r\u00e4umliche Anordnung von Proteinen in Zellen sichtbar zu machen\u201c, erl\u00e4utert der Chemiker. Um dies auch in lebenden Zellen zu visualisieren, kommt ein Beschuss mit Elektronen nicht infrage. Stattdessen nutzt Heilemann die Lichtmikros\u00adkopie, genauer die Fluoreszenzmikroskopie. \u201eDaf\u00fcr markieren wir Biomolek\u00fcle mit Fluoreszenzfarbstoffen. Werden diese mittels \u00adLaserlicht angeregt, leuchten sie und wir k\u00f6nnen das markierte Molek\u00fcl im Lichtmikroskop sehen\u201c, so der Forscher.<\/p>\n\n\n\n

F\u00fcr die Untersuchung ganzer Zellen ist die Lichtmikroskopie perfekt geeignet. F\u00fcr die Visualisierung von Organellen oder einzelnen Proteinen reicht die Aufl\u00f6sung dagegen nicht mehr aus. Dieser Abstand, in dem zwei Punkte gerade noch getrennt wahrgenommen werden k\u00f6nnen, entspricht etwa der H\u00e4lfte der Wellenl\u00e4nge des verwendeten Lichts. \u201eF\u00fcr die Lichtmikroskopie liegen wir damit bei etwa 200 bis 300 Nanometern\u201c, erkl\u00e4rt Heilemann. Ein Protein ist aber meist nur wenige Nanometer gro\u00df. Einzeln kann es \u00fcber Fluoreszenzfarbstoffe dennoch problemlos sichtbar gemacht werden. Liegen Proteine allerdings dicht gedr\u00e4ngt vor wie in einer Zelle, sieht man nur noch ein verschmiertes Bild. \u201eGenau das wollen wir \u00e4ndern\u201c, fasst der Mikroskopie-Experte zusammen.<\/p>\n\n\n\n

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Neuronale Netze verbessern die Aufl\u00f6sung<\/h4>\n\n\n\n

Den Trick der sogenannten Einzelmolek\u00fcl-Lokalisierungsmikroskopie beschreibt Heilemann folgenderma\u00dfen: \u201eWir programmieren die Fluoreszenzfarbstoffe so um, dass im Gedr\u00e4nge immer nur ein Protein pro Zeiteinheit leuchtet. Durch die zeitliche Trennung der Signale k\u00f6nnen wir f\u00fcr jedes Protein die Position unabh\u00e4ngig von der Aufl\u00f6sungsgrenze bestimmen.\u201c Zwei Verfahren lassen sich derzeit dazu nutzen: Entweder wird ein zus\u00e4tzlicher Schritt eingebaut, der es den Fluoreszenzfarbstoffen \u00fcberhaupt erst erm\u00f6glicht, Licht abzugeben. Oder die Fluoreszenzsonden werden so konstruiert, dass sie nur sehr kurz an Biomolek\u00fcle binden. Dadurch leuchten immer nur wenige Proteine gleichzeitig auf und das in zuf\u00e4lliger Verteilung. So kann ihre Position bestimmt werden, ohne dass sich eng nebeneinanderliegende Proteine in die Quere kommen. Da auf diese Weise jedes Protein einzeln angeschaut werden muss, ist die Einzelmolek\u00fcl-Lokalisierungsmikroskopie jedoch sehr langsam. Mithilfe von K\u00fcnstlicher Intelligenz hat Heilemanns Team aber auch dieses Problem gel\u00f6st: \u201eWir haben ein neuronales Netz trainiert, das anhand unserer Mikroskopiebilder gelernt hat, die Position von Molek\u00fclen zu bestimmen, die sehr nah aneinanderliegen. Damit beschleunigen wir die hochaufl\u00f6sende Mikroskopie und k\u00f6nnen auch schnelle Prozesse in lebenden Zellen visualisieren, beispielsweise die strukturelle Dynamik von Organellen.\u201c Ist das neuronale Netz einmal f\u00fcr ein bestimmtes Mikroskop trainiert, stellt es daf\u00fcr eine Art digitale Erweiterung dar, die immer wieder genutzt werden kann.<\/p>\n\n\n\n

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Austausch zwischen Fachdisziplinen<\/h4>\n\n\n\n

Zum Einsatz kommt diese Technik in Heilemanns Labor etwa f\u00fcr die Erforschung von Wachstumsrezeptoren, die eine wichtige Rolle bei Krebserkrankungen spielen. \u201eDie Rezeptoren sitzen in der Zellmembran und nehmen an der Au\u00dfenseite der Zelle bestimmte Botenstoffe wahr\u201c, erkl\u00e4rt der Gruppenleiter. \u201eNach der Bindung eines Botenstoffs leiten sie ein Signal mit einer Handlungsanweisung ins Innere der Zelle weiter. Dabei h\u00e4ngt die Art des Signals entscheidend davon ab, mit welchen anderen Proteinen die Rezeptoren Komplexe bilden und das k\u00f6nnen wir mit unseren Mikroskopen untersuchen.\u201c Im SCALE-Cluster sieht sich der Mikroskopie-Experte als Methodenentwickler vielseitig einsetzbar. \u201eDie Idee von SCALE ist es, viele verschiedene Methoden zusammenzubringen und durch die Integration dieser Daten eine Art digitalen Zwilling der menschlichen Zelle zu erstellen.\u201c Anhand dieser digitalen Zelle sollen dann Experimente vorab simuliert werden, etwa die \u00adWirkung von Behandlungen.<\/p>\n\n\n\n

Konsortien wie SCALE h\u00e4tten den Vorteil, dass Leute aus verschiedenen Fachrichtungen miteinander reden und dabei neue Ideen herauskommen, ist der Chemiker \u00fcberzeugt. In seinem Team arbeiten ebenfalls Forschende der verschiedensten Fachrichtungen zusammen. \u201eSCALE ist thematisch tats\u00e4chlich im Herzen meines Interesses\u201c, freut sich Heilemann und erwartet jede Menge Herausforderungen. \u201eAber das ist hochgradig spannend! Wenn wir es schaffen, so einen digitalen Zwilling zu erstellen, k\u00f6nnen wir sagen, dass wir die Zelle wirklich verstanden haben.\u201c Auch Murphy glaubt, dass sich SCALE hervorragend daf\u00fcr eignet, Gruppen mit verschiedener Expertise zusammenzubringen. Da sie mit ihrem Team bisher vor allem auf der Ebene der individuellen Maschinen gearbeitet hat, sieht sie im Konsortium eine Chance, mehr \u00fcber kompliziertere Systeme zu lernen. \u201eWir freuen uns darauf, als Teil des SCALE-Clusters unsere Methoden weiterentwickeln zu k\u00f6nnen, um zu verstehen, wie Organellen und Zellen funktionieren.\u201c<\/p>\n\n\n\n

Larissa Tetsch<\/em><\/p>\n\n\n\n

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SCALE<\/strong>

Der Name der Clusterinitiative SCALE steht f\u00fcr \u00bbSubcellular Architecture of Life\u00ab. Im Forschungsverbund SCALE wollen Frankfurter Forscherinnen und Forscher die Struktur der menschlichen Zelle untersuchen.
Daf\u00fcr nutzen und entwickeln sie ausgefeilte Techniken, um kleinste Details sichtbar machen zu k\u00f6nnen. Die Initiatoren von SCALE wollen dabei bewusst eine traditionelle St\u00e4rke der Forschenden auf dem Campus Riedberg fortsetzen.

Mehr Informationen hier<\/a>.<\/p>\n<\/div>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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