{"id":86042,"date":"2025-10-23T08:04:00","date_gmt":"2025-10-23T06:04:00","guid":{"rendered":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=86042"},"modified":"2025-10-20T09:55:32","modified_gmt":"2025-10-20T07:55:32","slug":"ueber-gezielten-proteinabbau-krebs-heilen","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/unireport\/ueber-gezielten-proteinabbau-krebs-heilen\/","title":{"rendered":"\u00dcber gezielten Proteinabbau Krebs heilen"},"content":{"rendered":"

Prof. Dr. Raymond Deshaies vom California Institute of Technology (USA) \u00fcbernimmt die Friedrich-Merz-Stiftungsgastprofessur 2025.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

\"Prof.
Prof. Dr. Raymond Deshaies \u00a9 privat<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n

Raymond Deshaies ist Biochemiker und Zellbiologe, der f\u00fcr seine Arbeiten zum Mechanismus und zur Regulierung des Proteinabbaus durch das Ubiquitin-Proteasom-System bekannt ist. Insbesondere entdeckte sein Labor SCFCdc4, das erste Mitglied der gro\u00dfen Familie der Cullin-RING-Ubiquitin-Ligasen (CRLs), und hat seitdem eine Reihe bahnbrechender Erkenntnisse \u00fcber die Funktionsweise und Aktivit\u00e4tssteuerung von CRL-Enzymen gewonnen. Seine Grundlagenforschung zur Regulation des zellul\u00e4ren Proteinabbaus f\u00fchrte zur Entwicklung neuer Medikamente wie dem Krebsmedikament Carfilzomib. Sie bildete auch die Basis f\u00fcr eine neue Klasse von chim\u00e4ren Wirkstoffen, sogenannte PROTACs, die durch Rekrutierung krankheitserzeugender Proteine an das Ubiquitin-System den gezielten Abbau krankheitserzeugender Zielstrukturen bewirken k\u00f6nnen.<\/p>\n\n\n\n

Raymond Deshaies wurde in Waterbury, Connecticut, geboren und wuchs dort auch auf. Er schloss 1983 sein Studium der Biochemie an der Cornell University mit einem B.S. ab und promovierte 1988 an der University of California, Berkeley, in Biochemie. Nach seiner Postdoc-T\u00e4tigkeit an der University of California in San Francisco trat er 1994 in die Fakult\u00e4t des Caltech ein und wurde 2000 an das Howard Hughes Medical Institute berufen. Neben seiner akademischen T\u00e4tigkeit gr\u00fcndete Dr. Deshaies 2003 das Biotechnologieunternehmen Proteolix und 2011 Cleave Biosciences.<\/p>\n\n\n\n

Raymond Deshaies forscht \u00fcber die Proteinhom\u00f6ostase in eukaryotischen Zellen und interessiert sich insbesondere f\u00fcr die Rolle des Proteinabbaus \u00fcber das Ubiquitin-Proteasom-System (UPS). Der Proteinabbau \u00fcber das UPS hat zwei allgemeine Funktionen: Er dient zur Regulierung von Signalwegen wie dem Zellzyklus und ist entscheidend f\u00fcr die Qualit\u00e4tskontrolle des zellul\u00e4ren Proteoms. Zellen exprimieren etwa 600 Ubiquitin-Ligase-Enzyme (E3), die die Konjugation von Ubiquitin an Substratproteine f\u00f6rdern. Cullin-RING-Ubiquitin-Ligasen (CRLs) bilden eine Familie von etwa 250 multisubunit\u00e4ren E3-Enzymen, die in vielen verschiedenen Regulationswegen eine Rolle spielen. Die Deshaies-Gruppe hat untersucht, wie CRL-Enzyme assemblieren, wie ihre Aktivit\u00e4t durch reversible Modifikation mit dem Ubiquitin-\u00e4hnlichen Protein Nedd8 reguliert wird, wie sie die Katalyse f\u00f6rdern und welche Substrate und zellul\u00e4ren Funktionen sie haben. Ein weiterer Schwerpunkt ist das Verst\u00e4ndnis der Funktionsweise der Proteinqualit\u00e4tskontrolle und wie deren Fehlfunktion oder therapeutische Manipulation mit menschlichen Krankheiten zusammenh\u00e4ngt. Dieses Interesse hat zu Arbeiten \u00fcber den Mechanismus, die Regulation, die Substrate und die Inhibitoren der Segregase p97\/VCP gef\u00fchrt, die eine entscheidende Rolle in mehreren zellul\u00e4ren Qualit\u00e4tskontrollwegen spielt.<\/p>\n\n\n\n

Die Arbeiten von Prof. Deshaies sind extrem relevant f\u00fcr die Entwicklung von innovativen Arzneistoffen. So entwickelte er in Zusammenarbeit mit Craig Crews von der Universit\u00e4t Yale die Idee, heterobifunktionelle Molek\u00fcle, sogenannte PROTACs, zu verwenden, um zellul\u00e4re Proteine an eine Ubiquitin-Ligase zu binden, was zur Ubiquitinierung und zum gezielten Abbau des gebundenen Proteins f\u00fchrt. Dieses Konzept bildete die Grundlage f\u00fcr die Gr\u00fcndung mehrerer Biotechnologieunternehmen, darunter Arvinas, C4 Therapeutics und Kymera.<\/p>\n\n\n\n

<\/div>\n\n\n\n

\u00dcber die Friedrich-Merz-Stiftungsgastprofessur<\/strong>
Die Friedrich-Merz-Stiftungsgastprofessur wurde im Dezember 1985 anl\u00e4sslich des 100. Geburtstags des Firmengr\u00fcnders Friedrich Merz von seinem Enkel und damaligen Unternehmenschef Dr. Jochen H\u00fcckmann gestiftet. Friedrich Merz war als eines der ersten Mitglieder der Senckenbergischen Gesellschaft eng mit der Frankfurter Universit\u00e4t verbunden und hat die Wissenschaft gef\u00f6rdert. Ziel der Stiftungsgastprofessur ist, einen besonders angesehenen Wissenschaftler aus den Bereichen Pharmazie oder Humanmedizin an die Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt zu berufen. 1987 zum ersten Mal verliehen, wurde die Gastprofessur bis auf zwei Ausnahmen j\u00e4hrlich vergeben. Die Gastprofessur und das Symposium, dessen Themenspektrum von der Grundlagen- bis zur Versorgungsforschung reicht, bieten Forschern aus Hochschule und Industrie j\u00e4hrlich die Gelegenheit zum Wissensaustausch und zu einer weitergehenden Zusammenarbeit.

Kurator und Gastgeber seitens der Goethe-Universit\u00e4t ist in diesem Jahr Prof. Dr. Stefan Knapp, Professor of Pharmaceutical Chemistry an der Goethe-Universit\u00e4t. Knapp ist ein Pharmaforscher mit hoher internationaler Anerkennung. Sein Labor befasst sich mit der Erforschung der strukturellen Mechanismen, die die zellul\u00e4re Signal\u00fcbertragung regulieren sowie mit der Entwicklung und dem rationalen Design selektiver Inhibitoren, sogenannter chemischer Sonden.

Veranstaltungen<\/strong>
Anl\u00e4sslich der Gastprofessur wird es neben der wissenschaftlichen Zusammenarbeit folgende Veranstaltungen geben:

4. November, 19 bis 21 Uhr:<\/strong> \u00d6ffentliches Podiumsgespr\u00e4ch mit Prof. Raymond Deshaies und Forscher*innen der Goethe-Universit\u00e4t. \u201eKrebs, Alzheimer & Co.: Eine Revolution in der Behandlung zum Greifen nah?\u201c<\/strong>. Campus Riedberg, Otto-Stern-Zentrum, H\u00f6rsaal H1, Ruth-Moufang-Stra\u00dfe 2. Die Veranstaltung findet in deutscher Sprache statt bzw. wird simultan \u00fcbersetzt.

5. November:<\/strong> Vorlesungen f\u00fcr Studierende

6. November:<\/strong> Wissenschaftliches Symposium \u201eHijacking the cellular protein degradation system \u2013 translating bifunctional molecules into novel therapie\u201c

Anmeldung und weitere Informationen \u2192<\/a><\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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