{"id":8619,"date":"2016-07-29T13:54:20","date_gmt":"2016-07-29T11:54:20","guid":{"rendered":"http:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=8619"},"modified":"2016-07-29T13:54:20","modified_gmt":"2016-07-29T11:54:20","slug":"alzheimer-fibrillen-atomar-aufgeloest","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/forschung\/alzheimer-fibrillen-atomar-aufgeloest\/","title":{"rendered":"Alzheimer-Fibrillen atomar aufgel\u00f6st"},"content":{"rendered":"<p><em><strong>Langestreckte Fasern (Fibrillen) des Beta-Amyloid-Proteins bilden die typischen senilen Plaques im Gehirn von Alzheimer-Patienten. Einem europ\u00e4ischen Forscherteam ist es jetzt zeitgleich mit einem US-amerikanischen Team gelungen, die Struktur des f\u00fcr die Krankheit bedeutendsten Beta-Amyloid-Peptids 1\u201342 mit atomarer Aufl\u00f6sung aufzukl\u00e4ren. Dies erleichtert die gezielte Suche nach Arzneistoffen zur Behandlung der Alzheimer-Demenz.<\/strong><\/em><\/p>\n<p>Weltweit sind mindestens 60 Prozent der Demenzerkrankungen auf die Alzheimer-Krankheit zur\u00fcckzuf\u00fchren. Sie verursacht enormes menschliches Leid und bringt hohe Kosten mit sich. Heilung oder eine urs\u00e4chliche Therapie gibt es bis heute nicht. Unter anderem deshalb, weil der genaue Ablauf der Krankheit auf molekularer Ebene im Gehirn noch viele R\u00e4tsel aufgibt.<\/p>\n<p>Bekannt ist, dass das Beta-Amyloid-Protein eine entscheidende Rolle spielt. Es handelt sich um ein 39 bis 42 Aminos\u00e4uren langes, f\u00fcr Nervenzellen giftiges Peptid, das langgestreckte Fibrillen (Fasern) bilden kann. Beta-Amyloid-Peptid 1\u201342 und Beta-Amyloid-Peptid 1-40 sind die beiden Hauptformen, die in senilen Plaques vorkommen. Warum diese zum Untergang von Nervenzellen im Gehirn f\u00fchren, ist nicht bekannt, aber von gr\u00f6\u00dftem Interesse f\u00fcr die Entwicklung von Alzheimer-Arzneimitteln.<\/p>\n<div id='gallery-1' class='gallery galleryid-8619 gallery-columns-3 gallery-size-medium'><figure class='gallery-item'>\n\t\t\t<div class='gallery-icon landscape'>\n\t\t\t\t<a href='https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/01_Alzheimer-Fibrillen.jpg'><img decoding=\"async\" width=\"300\" height=\"138\" src=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/01_Alzheimer-Fibrillen-300x138.jpg\" class=\"attachment-medium size-medium\" alt=\"\" aria-describedby=\"gallery-1-8622\" srcset=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/01_Alzheimer-Fibrillen-300x138.jpg 300w, https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/01_Alzheimer-Fibrillen.jpg 750w\" sizes=\"(max-width: 300px) 100vw, 300px\" \/><\/a>\n\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<figcaption class='wp-caption-text gallery-caption' id='gallery-1-8622'>\n\t\t\t\tAbb. 1: Elektronenmikroskopische Aufnahme der Alzheimer-Fibrillen.\n\t\t\t\t<\/figcaption><\/figure><figure class='gallery-item'>\n\t\t\t<div class='gallery-icon landscape'>\n\t\t\t\t<a href='https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/02_Alzheimer-Fibrillen.jpg'><img decoding=\"async\" width=\"300\" height=\"138\" src=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/02_Alzheimer-Fibrillen-300x138.jpg\" class=\"attachment-medium size-medium\" alt=\"\" aria-describedby=\"gallery-1-8623\" srcset=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/02_Alzheimer-Fibrillen-300x138.jpg 300w, https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/02_Alzheimer-Fibrillen.jpg 750w\" sizes=\"(max-width: 300px) 100vw, 300px\" \/><\/a>\n\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<figcaption class='wp-caption-text gallery-caption' id='gallery-1-8623'>\n\t\t\t\tAbb. 2: Netzwerk der Atome im Proteinmolek\u00fcl\n\t\t\t\t<\/figcaption><\/figure><figure class='gallery-item'>\n\t\t\t<div class='gallery-icon landscape'>\n\t\t\t\t<a href='https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/03_Alzheimer-Fibrillen.jpg'><img decoding=\"async\" width=\"300\" height=\"140\" src=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/03_Alzheimer-Fibrillen-300x140.jpg\" class=\"attachment-medium size-medium\" alt=\"\" aria-describedby=\"gallery-1-8624\" srcset=\"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/03_Alzheimer-Fibrillen-300x140.jpg 300w, https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/wp-content\/uploads\/2016\/07\/03_Alzheimer-Fibrillen.jpg 750w\" sizes=\"(max-width: 300px) 100vw, 300px\" \/><\/a>\n\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<figcaption class='wp-caption-text gallery-caption' id='gallery-1-8624'>\n\t\t\t\tAbb. 3: Struktur der Amyloid-Beta 1\u201342 Fibrille\n\t\t\t\t<\/figcaption><\/figure>\n\t\t<\/div>\n\n<p>In einer Zusammenarbeit zwischen der ETH Z\u00fcrich, der Universit\u00e9 de Lyon und der Goethe Universit\u00e4t Frankfurt am Main ist es, in Zusammenarbeit mit Kollegen an der Universit\u00e4t Irvine und dem Brookhaven National Laboratory, jetzt gelungen, den Aufbau einer Fibrille des f\u00fcr die Krankheit gef\u00e4hrlichsten Beta-Amyloid-Peptids 1\u201342 mit atomarer Aufl\u00f6sung aufzukl\u00e4ren. Die Forscher bauten dabei auf Arbeiten der Universit\u00e4t Chicago \u00fcber die Struktur von Beta-Amyloid Monomeren auf. Weitere immunologische Untersuchungen wiesen nach, dass die untersuchte Form der Fibrillen besonders krankheitsrelevant ist.<\/p>\n<p>Proteinfibrillen sind in elektronenmikroskopischen Aufnahmen zwar sichtbar (Abb. 1), aber es ist sehr schwierig, ins atomare Detail zu gehen. Die daf\u00fcr gebr\u00e4uchlichen strukturbiologischen Methoden setzen voraus, dass das Makromolek\u00fcl entweder als m\u00f6glichst regelm\u00e4\u00dfiger Kristall oder in Form einzelner gel\u00f6ster Molek\u00fcle in Wasser vorliegt. Fibrillen sind jedoch langgestreckte Gebilde, die unter sich verkleben und weder Kristalle bilden noch in Wasser gel\u00f6st werden k\u00f6nnen.<\/p>\n<p>Einzig die Festk\u00f6rper-Kernresonanzspektroskopie (Festk\u00f6rper-NMR) ist hier in der Lage, Einblick auf atomarer Ebene zu bieten. Neue methodische Entwicklungen erlauben es, ein Netzwerk von Distanzen zwischen Atomen der Proteinmolek\u00fcle in einer Fibrille auszumessen (Abb. 2). Daraus konnte in umfangreichen Rechnungen der atomare Aufbau der Fibrille rekonstruiert werden.<\/p>\n<p>Der Hauptteil des Beta-Amyloid 1\u201342 Peptids nimmt die Struktur eines doppelten Hufeisens an (Abb. 3). Jeweils zwei gleiche Molek\u00fcle in einer Ebene bilden, aufeinandergestapelt, eine lange Fibrille. Viele Wasserstoffbr\u00fcckenbindungen parallel zur L\u00e4ngsachse geben der Fibrille ihre hohe Stabilit\u00e4t.<\/p>\n<p>\u201eDie Struktur unterscheidet sich grundlegend von fr\u00fcheren Modellstudien, f\u00fcr die kaum experimentelle Messdaten zur Verf\u00fcgung standen\u201c, erkl\u00e4rt Prof. Peter G\u00fcntert, Professor f\u00fcr Computergest\u00fctzte Strukturbiologie an der Goethe-Universit\u00e4t.<\/p>\n<p>In Fachkreisen haben die Publikationen der europ\u00e4ischen und amerikanischen Teams, die einander best\u00e4tigen, f\u00fcr Aufsehen gesorgt, denn erstmals ist es m\u00f6glich, auf Grundlage der Struktur gezielt nach Arzneistoffen zu suchen, die Beta-Amyloid Fibrillen angreifen. Die Forscher hoffen, dass in den n\u00e4chsten ein bis zwei Dekaden der vor 110 Jahren von dem Frankfurter Arzt Alois Alzheimer erstmals beschriebenen Gei\u00dfel des Alters der Schrecken genommen werden kann.<\/p>\n<p>[dt_call_to_action content_size=&#8220;small&#8220; background=&#8220;fancy&#8220; line=&#8220;true&#8220; style=&#8220;1&#8243; animation=&#8220;fadeIn&#8220;]<\/p>\n<h3>Publikationen<\/h3>\n<p>W\u00e4lti, M. A., Ravotti, F., Arai, H., Glabe, C., Wall, J., B\u00f6ckmann, A., G\u00fcntert, P., Meier, B. H. &amp; Riek, R. Atomic-resolution structure of a disease-relevant A\u03b2(1-42) amyloid fibril. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, DOI 10.1073\/pnas.1600749113. http:\/\/www.pnas.org\/content\/early\/2016\/07\/27\/1600749113<\/p>\n<p>Colvin, M. T., Silvers, R., Ni, Q. Z., Can, T. V., Sergeyev, I., Rosay, M., Donovan, K. J., Michael, B., Wall, J., Linse, S. &amp; Griffin, R. G. Atomic resolution structure of monomorphic A\u03b242 amyloid fibrils. Journal of the American Chemical Society, DOI 10.1021\/jacs.6b05129.<\/p>\n<p>Xiao, Y., Ma, B., McElheny, D., Parthasarathy, S., Long, F., Hoshi, M., Nussinov, R. &amp; Ishii, Y. A\u03b2(1\u201342) fibril structure illuminates self-recognition and replication of amyloid in Alzheimer\u2019s disease. Nature Structural &amp; Molecular Biology 22, 499\u2013505 (2015).<\/p>\n<p>[\/dt_call_to_action]<\/p>\n<p><em><strong>Quelle: <a href=\"http:\/\/www.muk.uni-frankfurt.de\/62697638\/196?\" target=\"_blank\">Pressemitteilung vom 29. Juli 2016<\/a><\/strong><\/em><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Langestreckte Fasern (Fibrillen) des Beta-Amyloid-Proteins bilden die typischen senilen Plaques im Gehirn von Alzheimer-Patienten. 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