{"id":87081,"date":"2026-01-15T14:29:00","date_gmt":"2026-01-15T13:29:00","guid":{"rendered":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/?p=87081"},"modified":"2026-01-27T10:18:06","modified_gmt":"2026-01-27T09:18:06","slug":"familie-der-makler-hilft-beim-aufraeumen-in-der-zelle","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/aktuelles.uni-frankfurt.de\/en\/forschung\/familie-der-makler-hilft-beim-aufraeumen-in-der-zelle\/","title":{"rendered":"Familie der \u201eMakler\u201c hilft beim Aufr\u00e4umen in der Zelle"},"content":{"rendered":"

English Version<\/a>

Team der Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt klassifiziert alle menschlichen E3-Ligasen \u2013 neue M\u00f6glichkeiten f\u00fcr gezielte Therapien durch Proteinabbau<\/em><\/p>\n\n\n\n

Zellen bilden st\u00e4ndig neue Proteine und bauen nicht mehr ben\u00f6tigte ab. F\u00fcr den Abbau nutzen die Zellen \u00fcberwiegend das Ubiquitin-Proteasom-System (UPS), wo Proteine mit Ubiquitin markiert und zu einem \u201eSchredder\u201c weitergeleitet werden, dem Proteasom. Zentral ist dabei das Enzym E3-Ligase, das als \u201eMakler\u201c fungiert und die Markierung der abzubauenden Proteine vermittelt. Ein Forschungsteam der Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt hat nun erstmals einen systematischen Katalog aller menschlichen E3-Ligasen und ihrer Beziehungen zueinander erstellt und 40 von ihnen als potenzielle Akteure in neu entstehenden Wirkstoffklassen wie den PROTACs identifiziert, die etwa in der Krebstherapie eingesetzt werden.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

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\"Forschende
Forschende der Goethe-Universit\u00e4t haben die Verwandtschaftsverh\u00e4ltnisse aller 462 E3-Ligasen des Menschen aufgekl\u00e4rt. Zudem unterst\u00fctzen E3-Ligasen nicht-degradative Funktionen. \u00a9 Ramachandra Bhaskara, Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n
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Ordnung zu halten ist eine gro\u00dfe logistische Herausforderung f\u00fcr die Zelle: Eine einzelne S\u00e4ugetierzelle enth\u00e4lt Milliarden von Proteinmolek\u00fclen, die pr\u00e4zise gebildet, genutzt und wieder abgebaut werden m\u00fcssen. Zum Abbau \u00fcber das Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) werden bestimmte Proteine mit Ketten mehrerer Ubiquitin-Molek\u00fcle versehen und anschlie\u00dfend von einem Proteasom geschreddert. Der entscheidende Schritt in diesem Prozess ist die Auswahl des spezifischen Zielproteins: E3-Ligasen sind Enzyme, die als molekulare \u201eMakler\u201d an das Zielprotein binden und dann die \u00dcbertragung von Ubiquitin von einem E2-Enzym auf das Zielprotein vermitteln.<\/p>\n\n\n\n

Da jede E3-Ligase nur eine begrenzte Anzahl von Zielproteinen erkennt, verf\u00fcgen Zellen \u00fcber ein gro\u00dfes und vielf\u00e4ltiges Repertoire an E3-Ligasen. Ein Forschungsteam der Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt unter der Leitung von Dr. Ramachandra M. Bhaskara vom Institut f\u00fcr Biochemie II hat nun alle Mitglieder dieser \u201eMakler-Familie\u201d in einem Katalog zusammengestellt und erstmals aufgezeigt, wie menschliche E3-Ligasen miteinander in Beziehung stehen und was dies f\u00fcr ihre Funktion, die Erkennung der Zielproteine und die Arzneimittelentwicklung bedeutet.<\/p>\n\n\n\n

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Eine datengest\u00fctzte Karte des \u201eE3-Ligoms\u201d<\/h2>\n\n\n\n

Zur Beschreibung dieser Makler-Sippschaft \u2013 des sogenannten \u201eE3-Ligoms\u201c \u2013 verglichen die Forschenden im Computer und mit KI-Unterst\u00fctzung die E3-Ligase-Merkmale miteinander. Anschlie\u00dfend best\u00e4tigten sie die Ergebnisse in Zellkulturexperimenten und konnten so Schlussfolgerungen zur Funktion der E3-Ligasen ziehen. \u00dcber diese Funktionen definierten sie 13 Hauptfamilien sowie mehrere Unterfamilien, die die Gemeinsamkeiten zwischen den E3-Ligase-Mitgliedern besser wiedergeben als alleinige Aminos\u00e4uresequenz- oder Struktur\u00e4hnlichkeiten. Bhaskara erkl\u00e4rt: \u201eUnser datengest\u00fctzter Ansatz auf Basis von maschinellem Lernen zeigt Funktionen, die spezifisch f\u00fcr E3-Ligase-Familien sind. So sind die Mitglieder einer Familie beispielsweise wichtig f\u00fcr DNA-Reparaturprogramme und die Vermeidung von ungewolltem Zelltod, w\u00e4hrend andere an der antiviralen Abwehr beteiligt sind.\u201c<\/p>\n\n\n\n

\u00dcber ihre Rolle beim Proteinabbau hinaus sind E3-Ligasen auch an Signal\u00fcbertragungsprozessen beteiligt. Hierzu wird Ubiquitin eingesetzt, das nicht f\u00fcr den Proteinabbau genutzt wird. Dies zeigt, dass E3-Ligasen f\u00fcr zahlreiche zellul\u00e4re Signalwege und Krankheitsmechanismen bedeutsam sind.<\/p>\n\n\n\n

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Bedeutung f\u00fcr Therapeutika der n\u00e4chsten Generation<\/h2>\n\n\n\n

Die neue E3-Ligase-Karte ist besonders f\u00fcr neuartige Wirkstoffe wie PROTACs relevant, die den gezielten Proteinabbau erm\u00f6glichen. PROTACs (Proteolysis Targeting Chimeras) sind bifunktionelle Molek\u00fcle, die eine E3-Ligase in die N\u00e4he eines krankheitsrelevanten Proteins bringen und so daf\u00fcr sorgen, dass das Protein mit Ubiquitin markiert und durch ein Proteasom geschreddert wird. Obwohl sich das PROTAC-Forschungsgebiet rasch weiterentwickelt hat, st\u00fctzen sich die meisten bestehenden PROTACs nur auf eine kleine Anzahl gut charakterisierter E3-Ligasen.<\/p>\n\n\n\n

\"PROTACs
PROTACs verbinden ein Zielprotein (Protein of Interest, POI) mit einer E3-Ligase, die die Ubiquitin-Markierung (gelb) des POI durch ein E2-Enzym vermittelt. Anschlie\u00dfend wird das POI im Proteasom-Schredder (blau) abgebaut. \u00a9 Institut f\u00fcr Biochemie II, Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n
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Durch die systematische Analyse des gesamten E3-Ligoms identifizierte das Frankfurter Forschungsteam 40 weitere E3-Ligasen, die sich potenziell f\u00fcr die Entwicklung neuer PROTACs eignen. Besonders wichtig: Die E3-Ligase-Karte erm\u00f6glicht es, bereits etablierte Bindungspartner von E3-Ligasen f\u00fcr verwandte E3-Ligasen zu verwenden oder anzupassen und Designprinzipien zu \u00fcbertragen. Auf diese Weise k\u00f6nnte die Entwicklung neuer PROTACs f\u00fcr weitere K\u00f6rpergewebe, Zellkonstellationen und Krankheiten beschleunigt werden.<\/p>\n\n\n\n

<\/div>\n\n\n\n

Offene Ressource f\u00fcr die Forschungsgemeinschaft<\/h2>\n\n\n\n

Da weltweit zahlreiche Forschungsgruppen an Ans\u00e4tzen zum zielgerichteten Proteinabbau arbeiten, hat das Team der Goethe-Universit\u00e4t das vollst\u00e4ndige E3-Ligom \u00fcber eine spezielle Datenbank \u00f6ffentlich zug\u00e4nglich gemacht, sodass andere Forschende auf der Klassifizierung und den funktionalen Erkenntnissen aufbauen k\u00f6nnen.<\/p>\n\n\n\n

<\/div>\n\n\n\n

Publikation:<\/strong> Arghya Dutta, Alberto Cristiani, Siddhanta V. Nikte, Jonathan Eisert, Yves Matthess, Borna Markusic, Cosmin Tudose, Chiara Becht, Varun Jayeshkumar Shah, Thorsten Mosler, Koraljka Husnjak, Ivan Dikic, Manuel Kaulich, Ramachandra M. Bhaskara: Multi-scale classification decodes the complexity of the human E3 ligome<\/a>. Nature Communications (2025)<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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